Keratin building blocks from feathers for material applications
Loading...
URL
Journal Title
Journal ISSN
Volume Title
School of Chemical Engineering |
Doctoral thesis (article-based)
| Defence date: 2022-10-07
Unless otherwise stated, all rights belong to the author. You may download, display and print this publication for Your own personal use. Commercial use is prohibited.
Authors
Date
2022
Major/Subject
Mcode
Degree programme
Language
en
Pages
82 + app. 62
Series
Aalto University publication series DOCTORAL THESES, 119/2022
Abstract
Feathers, a byproduct of the poultry industry, are a rich source of keratin. Thus, the valourization of feathers is highly relevant, considering the aspects of resource sufficiency and the circular economy. This doctoral thesis aimed to convert feathers into keratin building blocks and evaluate their utilization in material applications. Keratin as a structural protein has interesting properties, considering applications in the medical, cosmetics, electronics, agriculture, textile and composite industries. To produce molecular keratin, feathers were dissolved in an aqueous deep eutectic solvent (DES). It was found that the DES used was able to disturb the interactions within the feather keratin, cleave the disulfide bonds, alter the conformation and partially break down the polypeptide backbone, and that the molecular weight of the keratin played an important role in its solubility. Film structures were prepared from molecular keratin to study the physical properties and reactivity of keratin. The conformation and molecular weight of keratin, as well as the addition of plasticizers and cross-linkers, had determinant roles in the mechanical properties and water sensitivity of the films. To compare the used DES process to a mechanical treatment, a simpler alkaline pre-treatment combined with milling was carried out to produce fibrous keratin. A comparison of films made of molecular and fibrous keratin showed that fibrous keratin is suitable in applications such as composites, in which transparency, good barrier properties or reactivity are not required, while molecular keratin is suitable in various applications. To evaluate the possibility to combine keratin with other bio-based materials, the adsorption of keratin peptides obtained from the used DES process on cellulose and lignin substrates was studied. The interactions between cellulose and keratin peptides were found to be weak, while on lignin substrates, keratin peptides had high adsorption. The structural properties of keratin—including the amino acid content, molecular weight, and random coil conformation together with the negative net charge of lignin surfaces—were demonstrated to be the determinanting factors in for the adsorption behaviour. In particular, the combination of colloidal lignin particles and keratin is interesting, as the spherical morphology of the nanoparticles is beneficial in many practical applications. Overall, the thesis furthers our understanding of how the choice of the processing method affects the structural and physical properties of the feather keratin as well as its interactions with lignocellulosics. These are important for the utilization of keratin in macro- and nanoscale material applications.Höyhenet, siipikarjateollisuuden sivutuote, ovat erinomainen keratiinin lähde, ja niiden hyödyntäminen on olennaista resurssien riittävyyden ja kiertotalouden näkökulmasta. Tämän väitöskirjan tavoitteena oli arvioida höyhenkeratiinin sopivuutta materiaalisovelluksissa. Proteiinina keratiinilla on mielenkiintoisia ominaisuuksia, joita voi hyödyntää esimerkiksi lannoitteissa, palonestoaineissa, imeytysaineissa sekä biolääketieteen, kosmetiikan ja elektroniikan sovelluksissa. Molekyylistä keratiinia valmistettiin liuottamalla höyheniä vesipitoiseen syväeutektiseen liuottimeen (DES:iin). Käytetty DES muutti keratiinin vuorovaikutuksia, katkaisi disulfidisidoksia, muokkasi konformaatiota ja osittain hajotti polypeptidirunkoa. Keratiinin molekyylipainolla havaittiin olevan tärkeä rooli sen liukoisuudessa. Liukoisuuden lisäksi keratiinin molekyylipainolla ja konformaatiolla oli tärkeä rooli keratiinista valmistettujen kalvorakenteiden mekaanisissa ominaisuuksissa sekä vesivuorovaikutuksissa. Näitä ominaisuuksia voitiin kuitenkin kontrolloida myös lisäämällä kalvorakenteeseen pehmittimiä ja silloitusaineita. DES-prosessin lisäksi höyheniä prosessoitiin yksinkertaisemmalla mekaanisella käsittelyllä kuitumaisen keratiinin tuottamiseksi. Molekyyli- ja kuitukeratiinista valmistettujen kalvorakenteiden vertailusta todettiin, että kuitukeratiini sopii sovelluksiin, joissa läpinäkyvyys, hyvät läpäisevyysominaisuudet tai reaktiivisuus eivät ole olennaisia kuten komposiiteissa, kun taas molekyylikeratiini soveltuu moniin erilaisiin sovelluksiin. Keratiinin molekyylipainon tärkeys havaittiin myös, kun tutkittiin DES-prosessoitujen keratiinipeptidien adsorptiota selluloosa- ja ligniinisubstraatille. Selluloosan ja keratiinipeptidien välisten vuorovaikutusten havaittiin olevan heikkoja, kun taas ligniinisubstraateille keratiinipeptideillä oli korkea adsorptio. Keratiinin rakenteellisten ominaisuuksien, mukaan lukien molekyylipaino, aminohappokoostumus ja satunnainen konformaatio sekä ligniinin negatiivinen varaus, huomattiin olevan tärkeässä roolissa keratiinin adsorptiossa ligniinipinnoille. Erityisesti kolloidiset ligniinihiukkaset keratiinin kanssa ovat mielenkiintoinen mahdollisuus, koska nanohiukkasten pallomainen morfologia on hyödyllinen monissa käytännön sovelluksissa, kuten hydrogeeleissä. Kaiken kaikkiaan saadut tulokset parantavat ymmärrystämme siitä, kuinka käsittelymenetelmän valinta vaikuttaa höyhenkeratiinin rakenteellisiin ja fysikaalisiin ominaisuuksiin sekä sen vuorovaikutuksiin lignoselluloosan kanssa.Description
Supervising professor
Österberg, Monika, Prof., Aalto University, Department of Bioproducts and Biosystems, FinlandThesis advisor
Grönqvist, Stina, Dr., VTT Technical Research Centre of Finland, FinlandKeywords
feathers, keratin, protein processing, protein characterization, protein adsorption, höyhenet, keratiini, proteiiniprosessointi, proteiinikarakterisointi, proteiinivuorovaikutukset
Other note
Parts
-
[Publication 1]: Nuutinen, Emmi-Maria; Willberg-Keyriläinen, Pia; Virtanen, Tommi; Mija, Alice; Kuutti, Lauri; Lantto, Raija; Jääskeläinen, Anna-Stiina. 2019. Green process to regenerate keratin from feathers with an aqueous deep eutectic solvent. Royal Society of Chemistry. RSC Advances, 9, 34, 19720-19728.
DOI: 10.1039/C9RA03305J View at publisher
-
[Publication 2]: Nuutinen, Emmi-Maria; Virtanen, Tommi; Lantto, Raija; Vähä-Nissi, Mika; Jääskeläinen, Anna-Stiina. 2021. Ductile keratin films from deep eutectic solvent-fractionated feathers. Royal Society of Chemistry. RSC Advances, 11, 44, 27512-27522.
DOI: 10.1039/D1RA05123G View at publisher
-
DOI: 10.1021/acs.langmuir.2c01140 View at publisher
-
[Publication 4]: Vähä-Nissi Mika; Lahtinen, Panu; Nuutinen, Emmi-Maria; Kaljunen, Timo; Pöhler, Tiina. Films from an aqueous suspension of alkaline pretreated and fine milled chicken feathers. Scientific Research Publishing. Materials Sciences and Applications, 11, 1, 27-43.
DOI: 10.4236/msa.2020.111003 View at publisher